Bakterie chętnie produkują białka mięśni

W Sekcji Archeo w Pulsarze prezentujemy archiwalne teksty ze „Świata Nauki” i „Wiedzy i Życia”. Wciąż aktualne, intrygujące i inspirujące.

Wkrótce bakterie mogą zmierzyć się z nowym rodzajem produkcji. Naukowcy opracowali technikę, w której wykorzystują Escherichia coli do syntetycznej produkcji białka mięśni, tzw. tytyny, która może w przyszłości służyć do wytwarzania mocnych i sprężystych włókien. Zakres ich możliwych zastosowań zaczyna się od medycznych nici po wytrzymałe lub biodegradowalne tkaniny. Cząsteczki tytyny są dziesiątki razy większe od większości cząsteczek wytwarzanych dotychczas w laboratoriach, mówią naukowcy.

Bakterie E. coli łatwo poddają się kontroli i szybko się replikują, dlatego naukowcy stosują je do wytwarzania substancji wielu rodzajów, w tym biopaliw i leków. Jednak do niedawna synteza większych białek, takich jak tytyna – która jest około 50-krotnie większa niż białka, naturalnie wytwarzane przez bakterie E. coli – była poza zasięgiem.

W nowym eksperymencie, szczegółowo opisanym w „Nature Communications” (2022), naukowcy zmusili E. coli do wytwarzania tytyny, wprowadzając kolisty zmodyfikowany łańcuch DNA, zawierający instrukcje, tzw. plazmid. Jednak wytwarzanie tak dużego białka zużywało zasoby komórki, mówi współautorka badania i biochemik z Washington University w St. Louis, Cameron Sargent. Jeśli plazmid przekaże E. coli instrukcję, zalecającą wytworzenie całego białka za jednym podejściem, bakteria usunie albo obetnie ten plazmid, aby uniknąć obciążeń związanych z jego produkcją. Dlatego zespół stworzył plazmid, który sprawia, że E. coli wytwarza krótsze fragmenty białka, zbudowane w taki sposób, aby samoistnie łączyły się w całość wewnątrz komórki bakteryjnej.

Po wyekstrahowaniu tytyny z bakterii naukowcy rozpuścili białko w rozpuszczalniku organicznym, uzyskując wysokie stężenie. Następnie strzykawką wyciskali roztwór do kąpieli wodnej, pozwalając białkom na składanie się wzdłuż powstającego, obracającego się włókna – inspiracją dla procesu ekstruzji był sposób, w jaki pająki tworzą tzw. jedwab wiodący. Wytrzymałość i trwałość tych nici była nawet większa od naturalnej tytyny we włóknach mięśniowych.

Sargent porównuje wielkość i uporządkowanie cząsteczek tytyny we włóknach do garnka stężałego spaghetti. „Długą nitkę spaghetti jest dużo trudniej wyciągnąć niż krótką, ponieważ im dłuższa jest pojedyncza nitka, tym więcej połączeń powstaje pomiędzy poszczególnymi pasmami” – mówi Sargent. Naukowcy odkryli, że reakcja tych połączeń na naprężenia jest kluczowa dla wytrzymałości tytyny. Podczas pociągania za włókna najpierw pękają wiązania w obrębie cząsteczek, co pochłania znaczną część energii, zanim ostatecznie puszczą połączenia pomiędzy pasmami.

Inżynier chemik Yun Jung Yang z Inha University, która nie brała udziału w tym badaniu, uważa za sukces, „że naukowcom udało się odtworzyć naturalne właściwości mechaniczne tytyny w wyprodukowanym białku”.

Badacze mogą teraz zastosować tę technikę do produkcji innych dużych białek, ułatwiając badania nad praktycznymi zastosowaniami innych potencjalnych biomateriałów – na przykład rezyliny, sprężystego polimeru, zapewniającego pchłom możliwość skakania, albo twardej masy perłowej, która wyściela muszle uchowców.

Dziękujemy, że jesteś z nami. Pulsar dostarcza najciekawsze informacje naukowe i przybliża wyselekcjonowane badania naukowe. Jeśli korzystasz z publikowanych przez Pulsar materiałów, prosimy o powołanie się na nasz portal. Źródło: www.projektpulsar.pl.